Dieser Audiobeitrag wird von der Universität Erlangen-Nürnberg präsentiert.

Vielen Dank für die Einladung.

Sehr geehrter Herr Ministerialrat, sehr geehrter Herr Kanzler, liebe Kollegen.

Es hat mir sehr viel Spaß gemacht, ich habe mich sehr gefreut, dass ich hier ein bisschen aus unserer Forschung vortragen darf.

Ich bin hier das erste Mal bei einer Einbaut von einem neuen Rechenklaster.

Ich hoffe natürlich, dass das häufiger passiert, regelmäßig.

Wie Sie sehen und gehört haben, ich werde ein bisschen aus unserer Forschung erzählen,

was wir über dieses kleine Molekül gelernt haben.

Das ist eigentlich zehn Millionen Mal kleiner als dieses hier.

Das ist nur ein 3D-Druck davon, nämlich ein G-Protein gekoppelt in der Rezeptor.

Und welche Auswirkungen Cholesterin auf diesen Rezeptor hat.

Wie sieht dieser Rezeptor genau aus?

Leider ist das Modell ein bisschen klein geworden, deswegen bräuchte es sich auf der Folie.

Es besteht im Wesentlichen auf sieben Helices.

Häufig wird es auch in dieser Darstellung hier gezeigt.

Es sitzt in Plasmamembranen, also in der Zellmembran, es ist verankert.

Und die Aufgabe von diesem Rezeptor ist, dafür gibt es sehr viele unterschiedliche auch,

Signale von außen in die Zelle weiterzuleiten.

Es können also zum Beispiel Hormone hier binden, am oberen Teil des Rezeptors.

Der Rezeptor soll dann eben eine Konfirmationsänderung, Strukturänderung durchlaufen,

sodass hier andere Moleküle an dem anderen Ende in der Zelle binden können, in diesem Fall G-Proteine.

Und dadurch eine drumsteckende Signalkaskade in der Zelle auslöst,

sodass die Zelle weiß, was ein Signal außen angekommen ist.

Deswegen sind diese G-Proteine gekoppelten Rezeptoren auch ein wichtiges Ziel für die Farbenindustrie,

weil man dadurch natürlich Prozesse in der Zelle steuern kann, wenn man hier geeignete Moleküle findet,

die an dieser Stelle binden und eben Signale in die Zelle weiterleiten.

Wir haben uns jetzt in dieser ersten Arbeit sehr für den Chemokinerezeptor CX-CF4 interessiert.

Kurz zur Funktion dieses Rezeptors, der steuert die Zellmigration.

Die Zellen bewegen sich entlang eines Konzentrationsgradienten von Chemokinen.

Das ist wichtig in der AIDS-Pathogenese, auch im WIM-Syndrom, insgesamt in Krebs

und spielt eine große Rolle in der Metastasierung bei Krebs.

Kurz dazu, wie es dazu kommt, dass es entlang von Konzentrationsgradienten verläuft.

Bakterien werden aufgenommen von so genannten Makrophagen,

diese emittieren darauf in sogenannten Zytokinen, diese kleinen Moleküle hier.

Diese werden von den Rezeptoren auf der Oberfläche von Leukozyten erkannt.

Wie diese Erkennung läuft, das weiß man noch nicht so ganz genau.

Es gibt Hinweise darauf, dass zwei Rezeptoren sich zunächst zusammenbinden müssen,

zusammenschließen müssen, damit das Signal tatsächlich in die Zelle transportiert wird.

Das also ein Rezeptor alleine das gar nicht machen kann,

sondern dass diese beiden Rezeptoren miteinander sprechen müssen.

Und da kommt das Problem ins Spiel, dass diese beiden Rezeptoren in der biologischen Membranen drin sitzen.

Es gibt sehr viele andere Komponenten auch, die diese Aggregationen

oder diese miteinander sprechenden Rezeptoren beeinflussen können.

Wie sieht dieser Rezeptor jetzt genau aus?

Was wissen wir über die Demorisierung, also die Paarbildung von diesen Rezeptoren?

Das kommt aus der Kristallstrukturgebung, diese Bilder hier.

Man hat also Kristall auflösen können, machen können aus solchen Proteinen.

Und bei diesen Kristallen sieht man oder bekommt man erste Hinweise darauf,

wie diese Rezeptoren demorisieren können.

Hier sehen Sie zum Beispiel einen Diemer, die über eine bestimmte Helix,